• octubre 27, 2020

Todo lo que debe saber sobre las proteínas

Todo lo que debe saber sobre las proteínas
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Todo lo que debe saber sobre las proteínas es lo que verá a continuación.

Una alimentación excedida causa problemas en los riñones, es responsable de la osteoporosis y la pérdida de la mayor parte de este nutriente.

Ante una avalancha nutritiva el organismo simplemente desecha el sobrante y termina eliminándolo.

Se debe ir aumentando la dosis diaria en forma regular pero progresiva, cuidando que nunca demasiado grande.


Esta es la única forma en que los depósitos vacíos se llenan ayudando al cuerpo a formar hormonas, mantener las defensas del organismo, reparar células y constituir músculos.

Los productos lácteos y sus derivados, las carnes de todo tipo y el pescado aportan bastantes proteínas.

Muy distintas de las vegetales, pero acompañadas casi siempre de grandes cantidades de grasa.

Uno de los alimentos que más proteínas aporta son las lentejas.

Contienen 23% de este nutriente y menos de 1% de grasas.


Otras legumbres como las arveja y los porotos blancos, y algunos granos como el arroz, el mijo y la avena, también lo proveen en cantidades importantes.

Disponer de la cantidad necesaria de proteínas le otorga al cuerpo la capacidad de activar hormonas y sustancias mensajeras para los nervios en cantidad.

De esta forma la euforia puede trasladarse al cerebro con facilidad, y además se otorga gran calidad a los pensamientos, se llena la mente de autoestima y se permite el máximo rendimiento de la energía disponible.

Por cada 100 gramos de proteína de origen animal (proveniente de algún tipo de carne o producto lácteo) el cuerpo produce otros 60 gramos de proteínas propias.

Esto también sucede al consumir 100 gramos de proteínas vegetales, pero aquí solo se producen 45 gramos de sustancia propia.

Esta propiedad puede ser aprovechada y aumentada por la alimentación sana y balanceada.

Algunas combinaciones de alimentos además de aportar los 100 gramos de proteínas propios, pueden estimular al organismo y hacerlo producir hasta 70 gramos de proteínas de origen humano.

Cuales son estos alimentos?


La preparación con cereales y legumbres, los cereales con leche o huevo y las papas con huevo, carne, leche o pescado.

La materia grasa desvaloriza las proteínas desde el momento mismo en que el intestino comienza a procesarlas.

Una pequeña porción de grasa retrasa varias horas la asimilación por parte de la corriente sanguínea de la proteína ingerida.

Los módulos eventualmente llegan a la sangre, pero nunca con la necesaria rapidez y cantidad, al lugar donde tiene que actuar.

Los concentrados proteicos y las bebidas proteínicas son perfectos para equilibrar el consumo de proteínas o elevar el nivel dentro del organismo, si este es muy bajo.

Al igual que la sobredosis de cualquier otro nutriente, un exceso de proteínas puede resultar tóxico para el organismo, las dosificaciones muy elevadas perjudican los riñones.

Las proteínas son el componente más valioso de los alimentos, no solo constituyen el pilas del rendimiento físico, sino que además predispone mejor nuestro estado de ánimo y nos permiten mantenernos jóvenes y llenos de vitalidad.

Metabolismo de las proteínas

Las proteínas presentan una gran variedad de funciones fundamentales para cualquier ser vivo, entre las que destacan la función estructural, enzimática o de transporte.

Además, gracias a la degradación de estas moléculas en sus precursores más pequeños, los aminoácidos, las proteínas adquieren otro importante papel: el energético. 

La mayor parte de los aminoácidos que se obtienen por la degradación de las proteínas se utilizan para la fabricación de nuevas proteínas y de otro tipo de moléculas, como las hormonas.

Sin embargo, los aminoácidos sobrantes se degradan en sus componentes más sencillos, que van a poder ser utilizados como combustible, proporcionando energía para diversos procesos metabólicos, como por ejemplo, la glucólisis.

El metabolismo de las proteínas se puede producir de dos maneras, según se trate de proteínas que ya posee el organismo (endógenas) o de aquellas que se han ingerido con la dieta (exógenas).

En el primer caso, todo el proceso de catabolismo proteico ocurre en el interior de las células.

Existe un mecanismo continuo tanto de degradación como de síntesis de proteínas, que se denomina proceso de recambio proteico, y que tiene varias funciones fundamentales para el organismo.

Como la regulación del metabolismo, o el suministro de aminoácidos en determinadas situaciones metabólicas (por ejemplo, el ayuno).

En el caso de las proteínas procedentes de la dieta, su degradación comienza en el tubo digestivo, mediante la acción de un determinado tipo de enzimas, denominadas proteasas, entre las que destacan, la tripsina y la quimotripsina, que son capaces de romper los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de una proteína.

Los aminoácidos resultantes de esta acción enzimática ya son capaces de entrar en las células.

De la totalidad de aminoácidos libres (que no se encuentran formando proteínas) que se pueden encontrar en el interior de una célula, aproximadamente las tres cuartas partes provienen de las proteínas endógenas, mientras que el resto, sólo una cuarta parte, procede de la dieta.

Teniendo en cuenta de nuevo todo el conjunto, las tres cuartas partes de los aminoácidos se aprovecharán para la síntesis de proteínas y de otro tipo de moléculas, y la cuarta parte se degradará a moléculas más sencillas con la finalidad de servir como sustratos energéticos.

El catabolismo de los aminoácidos se produce, principalmente, en las células del hígado, y se puede llevar a cabo por tres tipos de procesos diferentes, dependiendo del componente del aminoácido que se quiera degradar:

la transaminación y la desaminación oxidativa son los mecanismos por los que se eliminan los grupos amino, mientras que la descarboxilación es el proceso por el que se degrada el esqueleto carbonado.

Transaminación

Es el mecanismo de degradación más importante. En él se produce la transferencia del grupo amino de un aminoácido a una molécula denominada α-cetoácido, transformándose ésta en aminoácido, y quedándose el aminoácido como α-cetoácido.

Es decir, que un aminoácido se va a degradar, perdiendo uno de sus componentes, permitiendo la formación de otro. Esta reacción está catalizada por unas enzimas llamadas aminotransferasas o, como son más conocidas, transaminasas, y se encuentran en todos los tejidos del organismo.

Desaminación oxidativa

Se produce sobre todo en unas estructuras celulares llamadas peroxisomas. La desaminación provoca la liberación directa de grupos amino de un aminoácido en forma de iones amonio (NH4+).

Es llevada a cabo por un grupo de deshidrogenasas específicas que requieren de la intervención de ciertas coenzimas, como el NAD+.

Los iones NH4+ son altamente tóxicos, por lo que existen algunos mecanismos que evitan su circulación por la sangre.

En uno de ellos, llevado a cabo en las mitocondrias celulares, moléculas de glutamato captan los iones amonio liberados en la desaminación, convirtiéndose en moléculas de glutamina.

Otro mecanismo muy importante es el ciclo de la urea, en el que el amonio es convertido en un compuesto no tóxico, la urea, que puede ser transportada por la sangre hasta los riñones, donde puede ser excretada de diversas maneras:

En las aves y los reptiles, la urea se convierte en ácido úrico, que es un compuesto sólido que se elimina por las heces; mientras que en los mamíferos es eliminada por la orina.

Descarboxilación

Una vez eliminados los grupos amino de los aminoácidos, los esqueletos carbonados sufren diversos procesos de descarboxilación, formándose varios intermediarios metabólicos.

A partir de los 20 aminoácidos que existen se obtienen siete moléculas fundamentales en los diferentes procesos metabólicos, principalmente en el ciclo de Krebs: el piruvato, el acetil-CoA, el acetoacetil-CoA, el α-cetoglutarato, el succinil-CoA, el fumarato y el oxalacetato.

Así, por ejemplo, de la alanina se obtiene piruvato; del ácido glutámico, α-cetoglutarato; del ácido aspártico, oxalacetato; y de la tirosina, fumarato y acetil-CoA.

De esta manera, dependiendo de los intermediarios que den, los 20 aminoácidos se pueden clasificar en dos grupos:

glucogénicos, aquellos que pueden ser convertidos en glucosa, porque dan lugar a intermediarios de la gluconeogénesis, como la alanina, la arginina, la cisteína o la prolina; y cetogénicos, aquellos que pueden ser transformados en cuerpos cetónicos, porque dan acetoacetil-CoA o acetil-CoA como intermediarios, como la leucina y la lisina.

Algunos aminoácidos, como la fenilalanina y la tirosina, pertenecen a ambos grupos.

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